Д-Глутаминска киселина ЦАС:6893-26-1 99% Бели прах
| Каталошки број | КСД90313 |
| Назив производа | Д-глутаминска киселина |
| ЦАС | 6893-26-1 |
| Молецулар Формула | Ц5Х9НО4 |
| Молекуларна тежина | 147.13 |
| Детаљи о складиштењу | Амбијентално |
| Хармонизовани тарифни код | 29224200 |
Спецификација производа
| Изглед | Бели кристални прах |
| Анализа | 99% |
| Специфична ротација | -31 до -32,2 |
| Тешки метали | <10ппм |
| AS | <1ппм |
| pH | 3 - 3.5 |
| СО4 | <0,020% |
| Fe | <10ппм |
| Губитак од сушења | <0,20% |
| Остатак при паљењу | <0,10% |
| НХ4 | <0,02% |
| Cl | <0,02% |
| Стање решења | >98% |
γ-Глутамилтранспептидазе (γ-ГТ) цепају γ-глутамил амидну везу глутатиона и преносе ослобођену γ-глутамил групу у воду (хидролиза) или акцепторске аминокиселине (транспептидација).Ови свеприсутни ензими играју кључну улогу у биосинтези и разградњи глутатиона, као иу детоксикацији ксенобиотика.Овде извештавамо о кристалној структури резолуције 3А Бациллус лицхениформис γ-ГТ (БлГТ) и оној његовог комплекса са л-Глу.Рендгенске структуре потврђују да БлГТ припада Н-терминалној суперфамилији нуклеофилне хидролазе и откривају да протеин поседује отворени расцеп активног места сличан оном који је пријављен за хомологни ензим из Бациллус субтилиса, али различит од оних који су примећени за хумани γ-ГТ и за γ-ГТ из других микроорганизама.Подаци сугеришу да везивање л-Глу индукује преуређење Ц-терминалног репа велике подјединице БлГТ и омогућава идентификацију кластера киселинских остатака који су потенцијално укључени у препознавање металног јона.Улога ових остатака на конформациону стабилност БлГТ је проучавана карактеризацијом аутопроцесирања, ензимске активности, хемијске и термичке денатурације четири нова појединачна мутанта Ала.Резултати показују да замена Асп568 са Ала утиче и на аутопроцесирање и на структурну стабилност протеина.
