Производи

ЕААТ2 транспортер глутамата, чини >90% преузимања глутамата хипокампуса.Иако је ЕААТ2 претежно експримиран у астроцитима, ∼10% ЕААТ2 молекула се налази у терминалима аксона.Упркос нижем нивоу експресије ЕААТ2 у глутаматергијским терминалима, када се резови хипокампуса инкубирају са ниском концентрацијом д-аспартата (ЕААТ2 супстрат), терминали аксона акумулирају д-аспартат једнако брзо као астроглија.Ово имплицира необјашњиву неусклађеност између дистрибуције ЕААТ2 протеина и транспортне активности посредоване ЕААТ2.Једна хипотеза је да је (1) хетероразмена унутрашњег супстрата са спољним супстратом знатно бржа од нето апсорпције и (2) терминали фаворизују хетероразмену због високих нивоа унутрашњег глутамата.Међутим, тренутно је непознато да ли хетероразмена и узимање имају сличне или различите стопе.Да бисмо решили овај проблем, користили смо реконституисани систем да упоредимо релативне стопе два процеса код пацова и мишева.Нето апсорпција је била осетљива на промене у мембранском потенцијалу и била је стимулисана спољашњим пермеабилним ањонима у складу са постојањем нераздвојене ањонске проводљивости.Коришћењем последњег, такође показујемо да брзина хетероразмене такође зависи од мембранског потенцијала.Поред тога, наши подаци даље указују на присуство цурења натријума у ​​ЕААТ2.Укључујући нова открића у наш претходни модел узимања глутамата од стране ЕААТ2, предвиђамо да је осетљивост на напон размене узрокована трећим везивањем На(+) зависним од напона.Даље, и наши експерименти и симулације сугеришу да су релативне стопе нето узимања и хетероразмене упоредиве у ЕААТ2.