Биосинтеза протеогликана и гликозаминогликана у присуству п-нитрофенил-ксилозида проучавана је коришћењем система примарне културе ћелија гранулозе јајника пацова.Додавање п-нитрофенил-ксилозида у медијум ћелијске културе изазвало је око 700% повећање инкорпорације [35С]сулфата (ЕД50 на 0,03 мМ) у макромолекуле, који су укључивали слободне ланце хондроитин сулфата инициране на ксилозиду и нативним протеогликанима.Слободни ланци хондроитин сулфата иницирани на ксилозиду су се скоро искључиво излучивали у медијум.Молекуларна величина ланаца хондроитин сулфата се смањила са 40.000 на 21.000 како је повећана укупна инкорпорација [35С]сулфата, што сугерише да појачана синтеза хондроитин сулфата ремети нормалан механизам прекида ланца гликозаминогликана.Биосинтеза протеогликана хепаран сулфата смањена је за приближно 50%, вероватно због конкуренције на нивоу прекурсора УДП-шећера.[35С] Инкорпорација сулфата је прекинута додавањем циклохексимида са почетним полувремем од приближно 2 сата у присуству ксилозида, док је оно у одсуству ксилозида било око 20 мин.Разлика вероватно одражава стопу обртања капацитета за синтезу гликозаминогликана у целини.Стопа обртања капацитета за синтезу гликозаминогликана примећена у ћелијама гранулозе јајника била је много краћа од оне која је примећена у хондроцитима, што одражава релативну доминацију биосинтетичке активности протеогликана у укупној метаболичкој активности ћелија.
